5.5.1. Состав и структура белков

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Они играют ключевую роль в жизнедеятельности клеток и организмов, выполняя разнообразные функции.

Состав белков

В состав белков входят 20 α-аминокислот. Каждая аминокислота имеет две функциональные группы: карбоксильную (кислотную, $-COOH$) и аминогруппу (основную, $-NH_2$). При взаимодействии этих групп между двумя аминокислотами образуется пептидная связь ($-CO-NH-$) с отщеплением молекулы воды.

Кроме углерода, кислорода и водорода, в белках содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

В белках используются только L-стереоизомеры аминокислот. D-аминокислоты в белковых цепях не кодируются генами, а синтезируются специальными ферментами.

Структура белков

Белки имеют четыре уровня структурной организации:

1. Первичная структура — линейная последовательность аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями в полипептидной цепи. Порядок соединения аминокислот уникален для каждого типа белка и определяется структурой его гена и генетическим кодом.

2. Вторичная структура — локальное сворачивание полипептидной цепи за счёт образования водородных связей между группировками атомов $-NH$ и $-CO$, расположенными на разных участках макромолекулы. Основные формы вторичной структуры — α-спирали и β-листы (β-тяжи).

4. Третичная структура — трёхмерная укладка полипептидной цепи, которая возникает при взаимодействии радикалов аминокислот. В её формировании участвуют дисульфидные мостики, водородные, ионные и гидрофобные связи. В результате молекула белка принимает форму глобулы (шарика).

4. Четвертичная структура — комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Такая структура характерна не для всех белков. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.

Классификация белков

По строению белки делятся на:

• Простые (протеины) — состоят только из полипептидных цепей.
• Сложные (протеиды) — содержат неаминокислотные группы (простетические группы). В зависимости от их природы выделяют гликопротеины, липопротеины, металлопротеиды и другие.

По форме молекулы белки подразделяются на:

• Глобулярные — имеют форму глобулы (сферы или эллипса), растворимы в воде. Примеры: альбумин (яичный белок), казеин (молочный белок).
• Фибриллярные — имеют форму фибриллы (нитей или волокон), не растворяются в воде. Примеры: кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (сухожилия).

По аминокислотному составу белки бывают:

• Полноценные — содержат все незаменимые аминокислоты. К ним относятся белки животного происхождения, а также некоторые растительные белки (бобовые, картофель и др.).
• Неполноценные — не содержат всех незаменимых аминокислот. Пример — желатин.

Дополнительные сведения

Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами, образуя комплексные соединения (гликопротеины, липопротеины, нуклеопротеины).

Под действием внешних факторов (нагревания, облучения, некоторых химических веществ и др.) происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул — денатурация. При этом сначала разрушается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры, а первичная сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

Разрушение первичной структуры необратимо и происходит при гидролизе белка — распаде макромолекулы на отдельные аминокислоты.